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Xanthoprotein-Test: Aromatische Eiweiße nachweisen
Ein Kubikzentimeter der Substanz wird im Reagenzglas mit 2ml frisch zubereiteter 24%iger Salpetersäure versetzt und erhitzt. Zum sicheren Nachweis verwendet man konzentrierte Salpetersäure. Beim Vorhandensein von aromatischen Eiweißen verfärbt sich die Lösung gelblich. 
  

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Theorie

Aromatische Eiweißmoleküle wie L-Phenylalanin oder L-Tyrosin besitzen einen Benzolring. Die Eiweiße kommen vor allem in der Milch und im Käse vor. Bei der Zugabe von Salpetersäure findet eine Nitrierung am Benzolring statt, wobei eine gelbe Nitroverbindung entsteht. Dabei wird ein Wasserstoffatom durch die NO2-Gruppe (aus der Salpetersäure) substituiert. Aus diesem Grund verfärbt sich die Haut beim Kontakt mit konzentrierter Salpetersäure gelblich, da die Haut-Epidermiszellen aromatische Eiweiße enthalten. 
  




Sicherheit  Schutzbrille anziehen! Schutzhandschuhe anziehen! Lueftungsmassnahmen erforderlich

Salpetersäure ist ätzend und wirkt stark oxidierend. Es müssen Schutzbrille und Schutzhandschuhe getragen werden. Das Arbeiten erfolgt im Abzug. Führen Schüler diese Probe durch, darf nur mit verdünnter Salpetersäure gearbeitet werden. Die Reste werden mit viel Wasser verdünnt, neutralisiert und dann im Abguss entsorgt.

GefährdungsBU  Experimente mit Salpetersäure   docx   pdf
 
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