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Aminosäuren, Peptide, Proteine
Eiweiße oder Proteine sind aus Aminosäuren aufgebaut. In der Natur gibt es wahrscheinlich mehrere hundert Aminosäuren, so konnte man sie sogar auf Kometen oder in Meteoriten nachweisen. Am Aufbau der Eiweiße im menschlichen Körper sind jedoch nur proteinogene Aminosäuren beteiligt. Aminosäuren enthalten sowohl die Carboxy-Gruppe COOH als auch die Amino-Gruppe NH2. Die proteinogenen Aminosäuren gehören zu den α-Aminosäuren, da bei ihnen die Aminogruppe am α-Kohlenstoff-Atom sitzt, das direkt mit der Carboxy-Gruppe verknüpft ist. Die einfachste α-Aminosäure ist Glycin oder Aminoethansäure. Nach dem Dreibuchstabencode erhält Glycin den Code Gly.

  

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Der Rest (grün markiert) kann aus verschiedenen Atomgruppierungen bestehen. Beim Alanin (2-Aminopropansäure) besteht dieser Rest beispielsweise aus der Alkylgruppe -CH3. Vom Alanin existieren zwei Enantiomere, die sich spiegelbildlich unterscheiden. Mit Ausnahme des Glycins zeigen die Aminosäuren Spiegelbild-Isomerie. Cystein ist eine Aminosäure, die ein Schwefel-Atom enthält, beim Selenocystein ist dieses Schwefel-Atom durch ein Selen-Atom ersetzt.

  

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Bis heute sind 20 proteinogene Aminosäuren bekannt, die im menschlichen Genom codiert und als Aminosäuren zum Aufbau von Eiweißen erkannt werden. Darüber gibt es noch weitere proteinogene Aminosäuren im menschlichen Körper, die zwar genetisch nicht codiert werden, aber als Produkt bei Stoffwechselprozessen entstehen. In der Regel liegen die proteinogenen Aminosäuren in der L-Form vor. Essenzielle Aminosäuren müssen über die Nahrung aufgenommen werden und können vom Körper nicht selbst produziert werden. Erwachsene benötigen acht essenzielle Aminosäuren. Kinder und Schwangere sind noch auf zwei weitere angewiesen: Cystein und Tyrosin.



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Die Aminogruppe in einer Aminosäure kann mit der Carboxygruppe einer anderen Aminosäure unter Wasserspaltung reagieren. Die dabei entstehende C-N-Bindung wird als Peptid-Bindung bezeichnet. Auf diese Art und Weise können Molekülketten mit vielen verknüpften Aminosäuren entstehen. Enthalten die kettenförmigen Moleküle weniger als 100 Aminosäuren-Bausteine, handelt es sich um Peptide. Schließen sich die Aminosäuren zu Ketten mit vielen hunderten Bausteinen zusammen, erhält man Proteine, die Eiweiße.



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Bei 20 vorliegenden Aminosäuren ergeben sich eine enorme Menge an Möglichkeiten, verschiedene Verknüpfungen herzustellen. Das Leben auf der Erde nutzt diese Möglichkeiten und konstruiert eine Vielzahl an Eiweißstrukturen mit speziellen Aufgaben. Um die Übersicht zu behalten, hat man 20 Aminosäuren mit einem Dreibuchstabencode oder einem Einbuchstabencode versehen. Die Sequenz, also die Reihenfolge der Verknüpfungsbausteine, wird als Primärstruktur eines Proteins bezeichnet.

 

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Die Peptid-Bindung ist um die Kohlenstoffbindungen um das α-Kohlenstoff-Atom drehbar, dadurch ordnen sich die Eiweiß-Moleküle räumlich an. Eine Möglichkeit wäre die treppenartige Faltblattanordnung, eine andere ist die α-Helix, in der die Aminosäurensequenzen in einer spiralförmig gewundenen Kette durch Wasserstoffbrücken verbunden sind. Pro Windung kommen 3,6 Sequenzen vor. Diese durch Drehbarkeit und intermolekulare Kräfte verursachte räumliche Anordnung bildet die Sekundärstruktur der Proteine. Proteine können aber auch gemischte Anordnungen ausbilden. Die relative Anordnung der Sekundärstrukturen untereinander nennt man Tertiärstrukur. Es existieren Protein-Moleküle mit mehreren Ketten oder solche, die untereinander einen großen Verband bilden, dieses komplexe System beschreibt die Quartärstruktur.

 


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Die Proteine können in zwei Gruppen unterschieden werden: Die fibrillären Proteine oder Faserproteine sind zu dicken Kabeln und Strängen gewunden. Sie finden sich in Haaren, in Muskeln, in den Spinnfäden der Insekten, in Krallen und in Häuten. Auch Wolle und Seide ist aus Faserproteinen aufgebaut. Die Molekülform der globulären Proteine ist dagegen eher kugelförmig. Ein Beispiel dafür ist das Hämoglobin, das für den Sauerstofftransport im Blut verantwortlich ist. Faserproteine besitzen eher stützende Funktionen, globuläre Proteine sorgen für den Ablauf biochemischer Funktionen. Dabei bestimmt die Form des Moleküls die Funktion des Proteins. Während die Moleküle der Proteine in einer Muskelsehne spiralig in einer Helix aufgerollt sind und dadurch die Elastizität der Sehne erklärt wird, sind Hämoglobin-Moleküle räumlich ausgedehnt und lassen im Inneren genug Platz für die Einlagerung von Sauerstoff.

 

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Globuläre Proteine sind gut wasserlöslich, oder sie können Wasser gut aufnehmen. Zu ihnen gehört das Albumin, das man im menschlichen Organismus im Blut als Steuerprotein des osmotischen Drucks findet. Albumin ist auch in Milch und Eiern reichlich enthalten. Das Eiklar im Hühnerei kann viel Wasser binden. Beim Schlagen von Eiklar mit einem Schneebesen bildet sich Schaum, da Luftbläschen in die Eiweißstrukturen eingeschlossen werden. Gleichzeitig wird das Protein teilweise denaturiert und noch aufnahmefähiger für Wasser. Bei der Denaturierung von Eiweiß wird die Sekundär-, Tertiär und Quartärstruktur verändert, ohne dass die Primärstruktur berührt ist. Eine Denaturierung kann auch durch Hitzeeinwirkung, UV-Strahlung, radioaktive Strahlung oder durch die Einwirkung von Stoffen wie Wasser, Säuren, Laugen oder Alkohol erfolgen.

  

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Faserproteine wie das Keratin bauen beim Menschen Haare und Nägel auf. Faserproteine sind nicht wasserlöslich.  Zwischen den spiralförmig gewundenen Faserproteinen in einem Haar sind Bindungskräfte wirksam, wodurch Kabelstränge entstehen, die Mikrofibrillen. Hunderte von Mikrofibrillen bilden ein unregelmäßiges Bündel, die Makrofibrillen. Mehrere Makrofibrillen sind zu einem Faserstrang zusammengefasst. Die Summe aller Faserstränge bilden den Haarschaft. Das Bindegewebe von Haut, Fleisch und Knochen ist aus dem Protein Collagen aufgebaut. Früher stellte man daraus das Bindemittel Knochenleim her. Beim Kochen in Wasser quillt das Faserprotein unter Wasseraufnahme stark auf. Nach dem Abkühlen bildet sich ein Eiweiß-Wasser-Gel, bei dem die Wassermoleküle zwischen den Fasersträngen eingeschlossen sind. Die so gebildete Gelatine ist ein Eiweißprodukt, das man durch Kochen aus Schwarten und Knochen von Schlachtabfällen gewinnt. Getrocknete Gelatine kann sehr viel Wasser aufnehmen, sie wird in zahlreichen Nahrungsmitteln als Gelierungsmittel für Flüssigkeiten eingesetzt. Sie dient aber auch zur Herstellung von Arzneimittelkapseln, da sich diese im Magen gut auflösen.

 

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Die Proteine besitzen im Organismus eine Vielzahl an Funktionen. Strukturproteine wie das Collagen machen mindestens 30 Prozent des Körperproteins im Menschen aus. Sie bauen die Haut, das Bindegewebe und die Knochen auf. Die Enzyme gehören zu den globulären Proteinen. Sie wirken als Biokatalysator zum Einleiten von Stoffwechselprozessen. Bei der Verdauung werden die Proteine durch die Enzyme zunächst zu Peptiden und anschließend zu den Aminosäuren zerlegt, die dann vom Blut aufgenommen und zu den Zellen transportiert werden. Die Aminosäuresequenzen werden für die Protein-Biosynthese benötigt, bei der Proteine mit Hilfe der DNA und den Ribosomen aufgebaut werden. Proteine besitzen darüber hinaus eine große Bedeutung als Transport-, Regel- oder Steuerstoffe - beispielsweise bei den Hormonen. Proteine können auch zur Abwehr von Krankheiten eingesetzt werden: Die von den weißen Blutzellen produzierten Antikörper gehören zur Gruppe der Immunglobuline.

   

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In Eier-, Milch-, Fisch- und Fleischprodukten kommen Eiweiße reichlich vor. Aber auch Hülsenfrüchte wie Erbsen, Bohnen oder Sojabohnen und einige Samen und Nüsse wie Erdnüsse, Kürbiskerne oder Sonnenblumenkerne sind reich an Eiweißen. Nahrungsmittel mit einem hohen Anteil an essenziellen Aminosäuren haben eine hohe biologische Wertigkeit. Die Bezugsgröße mit dem Wert 100 Prozent ist das Vollei. Die Sojabohnen stellen eines der hochwertigsten eiweißhaltigen, pflanzlichen Nahrungsmittel dar. Die biologische Wertigkeit der Eiweiße im Weizenmehl ist zwar deutlich geringer, aber es enthält neben den Kohlenhydraten Klebstoffe, die aus Gluten oder Klebereiweiß bestehen. Diese bestimmen die Backeigenschaften des Mehls erheblich. Beim Brotbacken hält das Klebereiweiß Wasser und das von der Hefe gebildete Kohlenstoffdioxid in kleinen Poren fest, dadurch "geht" der Teig und bläht sich auf. Dies führt beim Backen zu einem lockeren Gebäck. Beim Backen wird das Wasser wieder abgegeben, dieses verkleistert die Stärke zum typischen Brot.  
  
  
Nahrung  
pro 100 g
Eiweißgehalt  gesamt Biologische Wertigkeit Fettgehalt gesamt Kohlenhydrate verwertbar
Hühnerei  6 g 100 % 5,5 g 0,3 g
Kuhmilch 3,3 g 88 % 3,8 g 5 g
Rindfleisch 21 g 92 % 5 g 0
Thunfisch  21 g 92 % 15 g 0
Sojabohnen 35 g 85 % 18 g 6 g
Reis  7 g 80 % 2 g 74 g
Weizenmehl  11 g 50 % 1 g 71 g
 
Wichtige, ungefähre Basiswerte für Eiweiße, Werte in Gramm bezogen auf 100g Nahrungsmittel
 

Bei der Fäulnis zersetzen Fäulnisbakterien die Eiweiße zu Ammoniak und Schwefelwasserstoff. Es können gleichzeitig auch weitere giftige Abbauprodukte entstehen, die bei einem verdorbenen Nahrungsmittel Übelkeit und Magenverstimmungen auslösen. Beim Erhitzen eines Eiweißes kann ebenfalls Ammoniak und Schwefelwasserstoff entstehen. Darauf beruhen der chemische Nachweis von gebundenem Stickstoff und der Nachweis von Schwefel. Einfache Proteine und Peptide werden im chemischen Labor mit der Biuret-Reaktion, Proteine mit aromatischen Aminosäuren-Bausteinen wie Phenylalanin werden mit der Xanthoprotein-Reaktion nachgewiesen. 
 
 
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